Две экспериментальные работы американских исследователей, опубликованные недавно в журналах PNAS и Nature Communications, позволили уточнить представления о вероятных условиях, в которых стал возможным бесферментный синтез полипептидных цепочек на ранней Земле, а также о предполагаемых факторах, определивших, какой именно комплект аминокислот вошел в состав белков, из которых построены все живые организмы.
«Часто говорят, что все необходимые для создания живого организма условия, которые могли когда-то существовать, имеются и в настоящее время, но если (ох, какое это большое „если“) представить себе, что в каком-то небольшом теплом пруду, содержащем всевозможные аммонийные и фосфорные соли, при наличии света, тепла, электричества и т. п. образовался бы химическим путем белок, готовый претерпеть еще более сложные превращения, то в наши дни такой материал непрерывно пожирался бы или поглощался, чего не могло случиться до того, как появились живые существа».
Из письма Чарлза Дарвина к Джозефу Гукеру (см. примечание на стр. 18 книги The Life and Letters of Charles Darwin).
Наша планета сформировалась около 4,6 млрд лет назад. Предположительно, примерно 4–3,8 млрд лет назад на Земле появились первые клеточные организмы (см., например, новость Обнаружены вероятные следы жизни возрастом 3,95 миллиарда лет, «Элементы», 28.09.2017). До этого где-то на Земле должны были сформироваться те химические компоненты, из которых строятся живые клетки: простые, включая аминокислоты, сахара, нуклеиновые основания, жирные кислоты, спирты, и сложные — белки, ДНК, РНК, липиды и полисахариды. Этот этап, предшествующий появлению жизни как таковой, называют «пребиотической», или химической, эволюцией.
Основная масса органического вещества, составляющего клетки современных живых организмов, представлена белками. Белки (или полипептиды), представляют собой цепочки аминокислот, линейно связанные друг с другом через пептидные связи. Такие цепочки сворачиваются (за счет тех или иных взаимодействий между отстоящими друг от друга не некотором расстоянии аминокислотами) и приобретают специфические пространственные конформации, уникальные для каждого белка (см. Фолдинг белка). В таком виде они могут выполнять в клетках самые разнообразные функции: структурную, каталитическую, регуляторную.
Эти функции у современных организмов почти полностью лежат именно на белках, хотя, по-видимому, первоначально, в пребиотическом мире, они выполнялись главным образом молекулами РНК — это допущение известно как «гипотеза мира РНК». Оно предполагает, что белки (или какие-то их предшественники — короткие полимеры, включающие в себя аминокислоты) сначала формировались путем случайного объединения мономеров и выполняли какие-то вспомогательные функции, к примеру — стабилизируя цепочки РНК (этот сценарий описывается, например, в статье M. Vitas, A. Dobovišek, 2018. In the Beginning was a Mutualism — On the Origin of Translation). И лишь после того, как появилось нечто вроде матричного синтеза белка по определенному генетическому коду (то есть возникла трансляция), стало возможным наследование последовательностей аминокислот и их эволюционная оптимизация к выполнению тех или иных более сложных функций при содействии естественного отбора.
История белков, предшествовавшая появлению генетического кода, представляется пока очень смутно. В этой области гораздо больше догадок и спекуляций, чем конкретных данных.
В исследованиях последних нескольких лет (см., например, статьи K. Sakata et al., 2010. Effects of pH and temperature on dimerization rate of glycine: Evaluation of favorable environmental conditions for chemical evolution of life, I. Mamajanov et al., 2014. Ester Formation and Hydrolysis during Wet–Dry Cycles: Generation of Far-from-Equilibrium Polymers in a Model Prebiotic Reaction, J. G. Forsythe et al., 2017. Surveying the sequence diversity of model prebiotic peptides by mass spectrometry, D. Doran et al., 2019. Emergence of Function and Selection from Recursively Programmed Polymerisation Reactions in Mineral Environments) было установлено, что спонтанные реакции полимеризации (без участия ферментов) в смесях, содержащих аминокислоты или иные простые органические молекулы, осуществимы при переменном увлажнении-высушивании реакционной смеси и при соблюдении некоторых дополнительных условий (в частности, нужны достаточно высокая температура, определенный уровень pH, присутствие некоторых неорганических катализаторов). Водная среда обеспечивает диффузию молекул, благодаря которой они могут встречаться и сталкиваться друг с другом, высушивание же обеспечивает концентрирование компонентов реакционной смеси и тем самым благоприятствует образованию химических связей между мономерами.
Недавно вышли две публикации, описывающие результаты экспериментов американских ученых, направленных на проверку некоторых предположений, касающихся этого этапа химической эволюции.
Первая из них вышла в журнале PNAS в августе этого года. Часть участвовавших в экспериментах исследователей — сотрудники NASA. Не секрет, что эта организация живо интересуется темой условий возникновения жизни, не теряя надежды однажды отыскать нечто подобное за пределами Земли.
Целью работы было выяснить, что определило набор аминокислот, которые используются для построения белков в живых организмах. Этих аминокислот всего 20, хотя, собственно, разнообразие аминокислот как таковых гораздо выше.
Руководитель группы — Рам Кришнамурти (Ramanarayanan Krishnamurthy), лаборатория которого вот уже 5 лет концентрируется на проблеме ранней эволюции белков. В своей последней работе, о которой мы рассказываем, исследователи сосредоточились на группе аминокислот, обладающих катионными свойствами — то есть имеющих положительно заряженные группы. Предполагается, что именно такие аминокислоты могли в первую очередь оказаться вовлечены в пребиотическую эволюцию на этапе «мира РНК», поскольку положительный заряд предрасполагает к взаимодействию с нуклеиновыми кислотами, имеющими в своем составе группы с отрицательным зарядом (а именно, остатки фосфорной кислоты).
В природе существует всего 6 аминокислот, несущих положительный заряд: лизин (Lys), гистидин (His), аргинин (Arg), орнитин (Orn), диаминобутановая кислота (Dab), диаминопропионовая кислота (Dpr). Их структура показана на рис. 2.
Рис. 2. Строение молекул, которые были использованы в экспериментах. А — аминокислоты, которые имеют положительный заряд и входят в состав белковых молекул живых клеток. Б — аминокислоты, также имеющие положительный заряд и встречающиеся в живых клетках, но не входящие в состав белков. В — альфа-гидроксикислоты, способные образовывать полимеры, соединяясь с аминокислотами в линейные или разветвленные цепочки при определенных условиях. Рисунок из обсуждаемой статьи в PNAS
Наличие положительного заряда всех этих аминокислот определяется наличием более одного атома азота в их составе. Один атом азота есть у любой аминокислоты в составе альфа-аминогруппы (–NH2), участвующей в формировании пептидной связи в белках. Эта группа связана в аминокислоте с тем же атомом углерода, к которому присоединена кислотная группа (–COOH) (на рис. 3 соответствующий атом углерода обозначен Cα). У положительно заряженных аминокислот имеется дополнительный атом азота в составе бокового радикала.
Примечательно, что лишь первые три из перечисленных аминокислот входят в состав белков. Три другие аминокислоты встречаются только в свободном виде и в гораздо меньших количествах, чем аминокислоты белков. Отсюда следует логичный вопрос: почему же катионными аминокислотами в составе белков стали именно Lys, His и Arg? Это тем более удивительно, что в силу более простой химической структуры, в реакциях бесферментного синтеза выход Orn, Dab и Dpr значительно выше, чем Lys, His и Arg. А значит, они, вероятнее всего, преобладали на ранней Земле.
Авторы попробовали провести реакции спонтанного (бесферментного) синтеза полипептидов в условиях высушивания химической смеси с теми или иными аминокислотами при высокой температуре и низкой pH (85°C при pH = 3 в течение недели) — эти условия были взяты, исходя из результатов опубликованной годом ранее экспериментальной работы некоторых участников этой научной группы (A. D. McKee et al., 2018. A Possible Path to Prebiotic Peptides Involving Silica and Hydroxy Acid‐Mediated Amide Bond Formation).
В реакционную смесь кроме аминокислот добавляли одну из двух органических кислот: гликолевую или молочную (в пропорции 5:1 к аминокислотам). Эти два достаточно простых соединения являются альфа-гидрокси кислотами. То есть у них имеется при одном из атомов углерода (альфа) кислотная группа (–COOH), а также гидрокси-группа (–OH) — в отличие от аминокислот, в которых на этом месте находится аминогруппа. В сущности, гликолевая кислота является гидрокси-замещенным аналогом аминокислоты глицина, а молочная — аланина. По представлениям химиков, эти соединения вполне могли формироваться на ранней Земле в тех же условиях, что и аминокислоты.
В публикации 2016 года группа Кришнамурти показала, что в водных растворах, содержащих смеси аминокислот и гидроксикислот, эфирные связи с участием гидрокси- и карбоксигрупп образуются более эффективно, чем амидные связи (S. S. Yu et al., 2016. Kinetics of prebiotic depsipeptide formation from the ester-amide exchange reaction). При последующем нагревании и высушивании эфирные связи могут замещаться на амидные, благодаря чему и формируются депсипептиды (полимеры, содержащие как эфирные, так и амидные связи). Доля амидных связей может расти со временем, теоретически, вплоть до формирования чистых полипептидов (рис. 3). Кстати, как отмечают авторы, та же реакция образования сначала эфирной связи с последующим замещением ее на амидную происходит и при наращивании цепочки полипептида в ходе трансляции в P-сайте рибосомы.
Рис. 3. Слева — варианты цепочек, образуемых при полимеризации органических молекул с участием карбокси-, гидрокси- и аминогрупп. В полипептидах есть только пептидные связи (амидные через азот альфа-аминогруппы), в эфирах — только эфирные связи (через кислород), депсипептиды сочетают в себе эфирные и амидные связи. Справа — предполагаемый переход от эфиров или депсипептидов к пептидам, обусловленный замещением эфирных связей на амидные. Рисунок из обсуждаемой статьи в PNAS
Итак, проведя реакцию полимеризации в смеси аминокислот и гидроксикислот, авторы приступили к изучению полученных продуктов. Для этого использовали метод масс-спектрометрии. Как уже было сказано выше, при построении белков радикалы не участвуют в образовании ковалентных связей, аминокислоты должны формировать связи только через кислотную и аминогруппы при атоме Сα, что определяет линейную структуру молекулы белка.
Однако в экспериментальной реакции формировались и нелинейные продукты полимеризации, обусловленной участием в реакциях атомов азота боковых радикалов. И вот тут-то и выяснилось то, что, вероятно, дает ответ на поставленный вопрос: частота формирования «нежелательных» связей через боковые радикалы оказалась весьма низкой для стандартных белковых аминокислот, но гораздо более высокой для трех небелковых. А кроме того, стандартные белковые аминокислоты (в отличие от Orn и Dab) отличились и отсутствием склонности к формированию лактамов — зацикленных соединений, возникающих в результате реакции кислотной и аминогруппы внутри одной и той же молекулы аминокислоты. Полученные данные приведены на рис. 4.
Рис. 4. Результаты анализа продуктов реакции в разных смесях. ND — соединение не определялось в ходе исследование (его выход был ниже порога чувствительности методики)
Таким образом, среди шести проанализированных катионных аминокислот, именно три стандартных белковых аминокислоты оказываются наиболее «удачными» кирпичиками для синтеза «правильных» полипептидов в условиях абиогенного синтеза. Интересно, что разница еще более увеличивалась, если в смесь добавляли сразу две аминокислоты, одна из которых — типично белковая, другая — небелковая. Белковые аминокислоты еще чаще формировали пептидные связи, а небелковые еще чаще давали «неправильные» продукты с участием боковых радикалов.
В заключение авторы говорят о том, что в последующем они рассчитывают проверить способность депсипептидов формировать «мутуалистические» ансамбли с другими молекулами — РНК и жирными кислотами. Согласно нынешним моделям, формирование таких ансамблей стало ключевым этапом на пути к возникновению полноценной живой клетки, способной размножаться и поддерживать гомеостаз внутренней среды благодаря наличию отграничивающей мембраны, молекулы нуклеиновой кислоты, от которой зависит передача наследственных свойств и белков, стабилизирующих структуру всех компонентов клетки, а также участвующих в метаболических реакциях в качестве высокоэффективных катализаторов.
Результаты второй серии экспериментов, проведенных коллективом под руководством Пола Брэйчера (Paul J. Bracher) из Университета Сент-Луиса, были опубликованы в октябре в Nature Communications. Ученые задались целью (уже не первые, как можно заметить) установить реалистичные условия для синтеза полипептидов, такие, которые бы действительно могли иметь место на ранней Земле. Отталкивались от все той же идеи: для полимеризации требуется переменное увлажнение и высушивание смеси химических соединений при высоких температурах.
Где, как и почему могли бы возникать требуемые циклы увлажнения-высушивания на древней Земле? Вероятно, высушивание могло происходить где-то на участках обнаженной суши в жаркие солнечные дни, источником же влаги могли быть, к примеру, дожди или приливные волны. Но в такого рода сценариях воды получается очень много — пожалуй, слишком много, чтобы обеспечить формирование и сколько-нибудь устойчивое существование длинных пептидных цепочек.
Во всех более ранних работах, попытки добиться полимеризации аминокислот (напрямую), были крайне малоэффективны — фактически, удавалось получить цепочки всего из двух ковалентно связанных аминокислот (дипептиды), да и то лишь с очень маленьким выходом. Повторение этапов смачивания-высушивания не помогало добиться формирования более длинных цепочек, если только в смеси не добавляли гидроксикислоты, как в вышеописанной работе. Все потому, что вода, присутствуя в избытке, действует разрушительно по отношению к пептидным связям.
Авторы предложили рассмотреть совершенно новый оригинальный сценарий. Идея в следующем. У некоторых (не любых) минеральных солей есть способность при превышении определенного порога относительной влажности атмосферного воздуха поглощать водяной пар (по-английски это свойство солей называют термином deliquescence). Самопроизвольная гидратация этих солей приводит к переходу их из кристаллического состояния в насыщенный водный раствор. При понижении влажности происходит обратный процесс — раствор отдает влагу в атмосферу, и соль кристаллизуется. Возможно, если аминокислоты окажутся в смеси с такими солями, и эта смесь будет периодически высушиваться и увлажняться, то поглощаемой солью влаги будет достаточно для формирования пептидных цепочек?
В естественной среде циклы смены условий, необходимых для наращивания цепочек могли бы соответствовать, к примеру, сменам дня (нагревание, высушивание) и ночи (охлаждение, увлажнение). Такой сценарий, без катастрофических событий вроде дождей и приливных волн, кажется более подходящим для постепенного устойчивого формирования все более и более длинных пептидных цепочек.
Гипотеза красивая. Осталось проверить, насколько хорошо все это будет работать в реальном эксперименте. Для этого надо было ответить на следующие вопросы:
1) Действительно ли эффект гидратации соли за счет атмосферной влаги может обеспечить достаточную меру увлажнения реакционной смеси после полного высушивания?
2) Будет ли достаточно такого увлажнения для обеспечения возможности протекания химических реакций типа полимеризации аминокислот?
3) Будет ли такой механизм смачивания давать более высокий выход продуктов реакции полимеризации по сравнению с простым доливанием воды в реакционную смесь, имитирующим дождь или нечто подобное?
Авторы провели эксперименты во множестве вариантов. Во-первых, были проверены разные соли. Катионная часть была представлена калием (K+) или натрием (Na+), анионов же было целых 12 (рис. 5). Как можно видеть, часть солей проявили нужное свойство — при достижении определенного уровня влажности в атмосфере сухая соль превращалась в насыщенный раствор.
Рис. 5. Проверка способности различных солей переходить в раствор во влажной атмосфере. Красными рамками выделены лунки, в которых наблюдался данный процесс (лунки с жидким раствором выглядят темными, а сухие соли светлые). Рисунок из обсуждаемой статьи в Nature Communications
Во всех экспериментах в смесь добавляли аминокислоту глицин — это наиболее простая по структуре аминокислота, и реакции спонтанной полимеризации с ней проходят более эффективно, чем с другими аминокислотами. Надо отметить, что здесь в реакционную смесь не добавлялись какие-либо дополнительные органические соединения вроде гидроксикислот, как это было в работе, которая обсуждалась выше.
Пожалуй, наиболее заметным отличием этой работы от всех предшествующих является то, что эксперимент длился достаточно продолжительное время (10 суток) и предусматривал многократные ежедневные повторения циклов смачивания и высушивания. Каждый цикл длился 24 часа. Авторы отмечают, что, хотя в условиях ранней Земли 4 миллиарда лет назад смена дня и ночи происходила в несколько раз чаще (по расчетам астрофизиков, сутки тогда длились около 6 часов), 24-часовой цикл позволил исследователям обеспечить необходимый контроль хода эксперимента и регулярно забирать пробы для анализа.
Использовали следующие варианты режимов: «день» — высушивание в течение 4 часов (или 6 часов) при температуре 100 или 120°C при обычной влажности атмосферы; «ночь» — 20 часов (или 18 часов) при температуре 40°C, в камере с влажностью воздуха 30, 50 или 70%. Такая высокая «дневная» температура — необходимое условие для прямого образования пептидной связи, без этапа формирования эфирных связей с участием гидроксикислот (для такой реакции, как было сказано выше, достаточна температура 85°C).
Результаты одной из серий экспериментов по полимеризации аминокислоты показаны на рис. 6. Здесь глицин смешивали с четырьмя компонентами: хлоридами натрия и калия, а также гидроксидами калия и натрия. Такая смесь обладает вышеописанным свойством переходить в раствор при относительной влажности воздуха 70%.
Рис. 6. Оценка эффективности полимеризации глицина при разных условиях реакции. Во всех случаях глицин находился в смеси из хлорида натрия, хлорида калия, гидроксида натрия и гидроксида калия. Температурный режим состоял из чередования горячей (6 часов при 100°C) и холодной (18 часов при 40°C) стадий. Циклы режимов влажности (RH — relative humidity) указаны на левом графике. На правом графике черная линия повторяет голубую линию левого графика. По горизонтальной оси отложено число циклов (и дней) реакции, по вертикальной оси — доля молекул глицина, которые вошли в состав полипептидных цепочек. Рисунок адаптирован из обсуждаемой статьи в Nature Communications
На графике слева видно, что только при выдерживании в атмосфере с уровнем влажности 70% на «холодной стадии» (в данном эксперименте — 18 часов при 40°C) наблюдается эффективное формирование олигопептидов, количество которых растет вплоть до третьего цикла в случае, когда температура на «горячей стадии» составляла 120°C, или до десятого цикла, если высушивание производили при 100°C (общий выход при этом не различался — просто максимум достигался раньше или позже). Когда на холодной стадии поддерживалась влажность 30 или 50%, образования полипептидов практически не происходило. График справа наглядно демонстрирует, насколько эффективнее идет реакция в такого рода системе по сравнению с простым приливанием внушительного объема воды (здесь — 20 мл). При таком подходе, имитирующем «дождь», эффективность реакции, фактически, приближается к нулю.
На каждом цикле после этапа высушивания экспериментаторы отбирали пробы для анализа полученных продуктов, который проводили с использованием методов жидкостной хроматографии и МАЛДИ масс-спектрометрии. Их интересовало, во-первых, насколько большая доля аминокислоты войдет в состав полипептидов, а во-вторых, насколько длинные цепочки будут получены при тех или иных условиях.
В следующей серии экспериментов (результаты которых показаны на рис. 7) глицин смешивали с гидрофосфатом калия или гидрофосфатом натрия. Первая соль образует раствор во влажной атмосфере, а вторая — нет. График слева отчетливо показывает, что этот фактор критически сказывается на результате: полипептиды образуются почти исключительно в смеси с гидрофосфатом калия. Это, в общем-то, вполне ожидаемый результат, но в науке принято проверять все теоретические ожидания, даже достаточно очевидные. График справа отображает наращивание цепочек полипептида по мере добавления циклов высушивания-увлажнения в присутствии гидрофосфата калия. И хотя преобладающими оставались всегда дипептиды, можно заметить, что после десяти циклов реакции формировались также цепочки длиной вплоть до 11 аминокислотных остатков. На сегодняшний день это действительно рекорд!
Рис. 7. Формирование полипептидных цепочек из глицина в циклах высушивания-увлажнения смесей аминокислоты с солью. Слева — сравнение эффективности реакции в смеси с гидрофосфатом натрия и калия (только вторая соль обладает свойством переходить в раствор во влажной атмосфере). Справа — результаты реакции полимеризации глицина в смеси с гидрофосфатом калия. Столбики отражают долю молекул глицина, вошедших в цепочки разной длины на разных циклах реакции. Из графика видно, что самые длинные цепочки включали 5 аминокислотных остатков после одного и двух циклов, 6 — после трех, девять — после пяти, и 11 — после десяти циклов. RH — относительная влажность. Условия обоих экспериментов совпадают (высушивание в течение 4 часов при 120°C, увлажнение в течение 20 часов в атмосфере с влажностью 50%). Рисунок из обсуждаемой статьи в Nature Communications
Фосфаты здесь решили взять неспроста: фосфатные группы играют особую роль в клеточной биохимии и, вероятно, в той среде, где начиналась предыстория клеточной жизни, этих солей должно было присутствовать достаточно много. Тот факт, что именно калийная соль дает желаемый результат тоже примечателен, поскольку во всех современных клетках в цитоплазме стабильно поддерживается высокая концентрация ионов калия и низкая концентрация ионов натрия — клетка постоянно тратит большое количество энергии в виде АТФ, чтобы поддерживать именно такой баланс. Есть сильный соблазн предположить, что результаты эксперимента и указанные факты из клеточной физиологии — не просто совпадение! Но, конечно, чтобы утверждать что-то действительно уверенно, потребуется получить больше доказательств. Пока остается лишь строить догадки, что все это значит на самом деле.
Интересно, как соотносятся представленные здесь результаты с другими работами, посвященными теме пребиотической эволюции.
Например, Сёрен Токсвэр (Søren Toxværd), исследователь в области физической химии из Дании, при помощи математического моделирования обосновал тенденцию к гомохиральности аминокислот в полипептидах при их формировании в концентрированных солевых растворах. Предполагается следующее объяснение: в растворах с низкой активностью воды (то есть с высокой концентрацией соли) полипептиды, образованные аминокислотами с одинаковой хиральностью, оказываются значительно более устойчивыми, так как в них могут формироваться спирали, стабилизированные большим количеством водородных связей между аминокислотами. Этот фактор «отбора» (на химическом уровне) перестает работать при высокой активности воды.
В своей недавно опубликованной статье A Prerequisite for Life ученый приводит эти соображения в качестве дополнительного аргумента в пользу все более популярной версии наземных гидротермальных источников как наиболее вероятных «колыбелей» пребиотической эволюции (эта гипотеза активно разрабатывается в настоящее время международным российско-американским коллективом авторов, в котором большую роль играет российский ученый Армен Мулкиджанян, см. видео). Ведь как раз здесь могут формироваться насыщенные растворы и кристаллы солей, поднимаемых из недр источника, а также, собственно, аминокислоты и другие низкомолекулярные органические соединения, необходимые для последующего формирования компонентов будущих клеток. Теперь же у нас в руках есть еще один козырь в пользу этой теории.
Кроме того, согласно данным, которые предоставляют геологи, в гидротермальных источниках (и вообще на ранней Земле) формируются условия с весьма кислой средой (низкими значениями pH). Авторы одной из недавних работ (H. S Bernhardt, W. P. Tate, 2012. Primordial soup or vinaigrette: did the RNA world evolve at acidic pH?) установили, что кислая среда благоприятствует повышению устойчивости пептидных связей, а также фосфодиэфирных связей в молекулах нуклеиновых кислот и аминоацильных связей, которые соединяют аминокислоту с тРНК (это те транспортные молекулы, которые переносят аминокислоты к рибосомам во время трансляции). Все эти факты красиво складываются в мозаику, позволяя выстроить представление о вероятных условиях зарождения жизни и о той вероятной последовательности шагов, которые привели к этому поразительному событию.
Источники:
1) Moran Frenkel-Pinter, Jay W. Haynes, Martin C, Anton S. Petrov, Bradley T. Burcar, Ramanarayanan Krishnamurthy, Nicholas V. Hud, Luke J. Leman, and Loren Dean Williams. Selective incorporation of proteinaceous over nonproteinaceous cationic amino acids in model prebiotic oligomerization reactions // PNAS. 2019. DOI: 10.1073/pnas.1904849116.
2) Thomas D. Campbell, Rio Febrian, Jack T. McCarthy, Holly E. Kleinschmidt, Jay G. Forsythe & Paul J. Bracher. Prebiotic condensation through wet–dry cycling regulated by deliquescence // Nature Communications. 2019. DOI: 10.1038/s41467-019-11834-1.
Татьяна Романовская
Ну так то еще лет 20 назад и про экзопланеты ничего не слыхивалиНу, горячий юпитер у обычной звезды был открыт ещё в 1995 году, хотя мог быть отрыт и гораздо раньше - разрешения инструментов хватало: https://elementy.ru/novosti_nauki/433485/Avi_Lyob_rasskazyva
Главное что уже видно в абиогенезе, все даже самые сложные переходы становятся тривиальными... В итоге есть ощущение что сам процесс абиогенеза куда менее революционен чем то же возникновение синезеленых или эукариот.А мне вот, уже лет пять к ряду в эти переходы вникающему - почему-то наоборот всё ещё не видно, и где-то формируется скорее ощущение даже обратного.
По хорошему отобрав подходящие аминокислоты они должны были сначала смоделировать процесс их получения а потому уже имея модельный геотермальный источник и зная базовые условия делать дальнейшую работу.Я так понял, что кто-то другой объяснил, что именно эти аминокислоты образуются абиогенно и потому доступны.
Гейзеры не должны быть "солеными" обычные гейзеры содержат все необходимые минералы.Одно дело содержат все необходимые минералы для уже развитой жизни, а другое -- содержат концентрации, чтобы циклирование окружающей среды приводило к описанному в статье синтезу.
Органика синтезируется под воздействием жесткого УФ в восстановительных условиях, достаточно атмосферы СО2+N2Пока каменная планета остынет, весь углерод хондритов растворится в железе, а кислород окислит породы образующие собственно камни. Поэтому требуется второй этап заброса воды и углерода.
стандартные формально подходят и марс и венера, и вполне возможно на ранних этапах их эволюции абиогенез шел и там, просто далее все пошло не так.абиогенез может и шёл. хмм... учитывая то, что жизнь может возникнуть скажем в гейзерных болотах Марса или Венеры, а потом уже перейти на океаническую "Землю", то тогда необходимо рассматривать группу близких планет в совокупности. Возможно вероятность возникновения жизни и вероятность достаточно долгой эволюции жизни надо перемножить чтобы получить вероятность её обнаружения в виде достаточно живучих форм, а если условия зарождения и эволюции показывают на необходимость как минимум двух планет...?
Рис. 1. Наземные геотермальные источники — вероятное место зарождения жизни примерно 4 млрд лет назад. На фото — Большой призматический источник, Йеллоустон, США. Фото с сайта en.wikipedia.org